Gaofenzi.org小编分享一篇人造“蛛丝”的进展报道
细菌可将蛋白质合成性能更优异的生物蛛丝，分子量显著提高
在科学研究领域，仿生相对属于一种创新的捷径。但与天然的蛛丝相比，实验室合成的效果普遍不太理想。好消息是，华盛顿大学圣路易斯分校的研究人员，刚刚找到了新的方法 —— 借助细菌的力量，将大号的蛋白质，转变为多项关键性能不逊于天然产物的合成蛛丝。已知的是，蛛丝比在强度媲美钢铁的同时、韧性又优于凯夫拉（Kevlar），属于自然界中最令人印象深刻的材料之一。它从更大的蛋白质中分离出来，与天然物质相比，其多项关键指标并不逊色。
该校工程与应用科学学院研究团队，在 8 月 20 号发表在《生物大分子学》杂志上的文章中表示：蜘蛛丝的拉伸强度和韧性，预期分子量保持正相关 —— 分子越大、则蛛丝越强。但在合成领域，前一个记录保持者的重量，几乎是天然蛛丝的两倍。
即便如此，有关合成蛛丝的研究，还远未达到能够支撑其大规模应用的地步。有人想过养殖蜘蛛，甚至通过生物技术，将蛛丝基因拼接到其它生物上，但产能依然是个问题。
在这项新研究中，团队的重心已不是改造细菌，而是试图提升合成蛛丝在分子水平上的性能。
其关键在于怎么融合蛋白质，该过程由特定的 DNA 序列推动，序列重复的次数越多、蛋白质就越大、所得的合成蛛丝也就越强。
尽管听起来很简单，但团队必须克服的第一个障碍，就是细菌无法处理过大的序列、并将之切分成小块。
为了解决这个问题，研究人员在 DNA 中添加了一个新的短序列。它会触发蛋白质之间的化学反应，让它们融合形成更大的蛋白质。
最终，他们打造出了测量值为 556 千道尔顿（kDa / 原子测量单位）的丝蛋白链。这较通普通天然丝蛋白的 370 kDa 更长，几乎是其它生物合成蛛丝蛋白的两倍（最大 285 kDa 左右）。
为测试材料性能，研究团队后续将这些较大的蛋白质纺成了纤维，直径约为人类头发丝的 1 / 10 。结果发现，新材料在拉伸强度、韧性、延展性、抗变形性等方面，都可与天然蛛丝相媲美。有关这项研究的详情，已经发表在近日出版的《生物大分子学》（Biomacromolecules）期刊上。原标题为：
《Recombinant Spidroins Fully Replicate Primary Mechanical Properties of Natural Spider Silk》
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